Protein engineering (obligatoire) Responsable de l'UE
Andrew Griffiths
CNU : 64
Corps : PROF.UNIV.
Courriel : griffiths@unistra.fr
Téléphone : 0368855171
Objectif en termes connaissances
Ingénierie des protéines pour comprendre le mécanisme enzymatique
Modélisation et « design » pour l’ingénierie des protéines
Génération de la diversité génétique : mutagénèse (dirigée et aléatoire) et recombinaison
Criblage et sélection : évolution dirigée
Ingénierie des anticorps thérapeutiques.
Objectifs en termes de compétences
Relier des connaissances issues de domaines différents (U)
Appliquer les connaissances acquises aux nouvelles questions et thématiques à l'interface chimie-biologie-environnement (I)
Synthèses molécules d’intérêt biologique (obligatoire) Responsable de l'UE
Nicolas Winssinger
CNU : 32
Corps : PROF.UNIV.
Courriel : winssinger@unistra.fr
Téléphone : 0368855113
Objectif en termes connaissances
- Une bonne maitrise des différentes méthodologies de couplages, oxydations, réductions et leurs intégrations dans des schémas de synthèse. Le cours est basé sur des études de cas de molécule d’intérêt biologique tel que : Strychnine, Epothilone, Ecteinascidin 743, Tamiflu, Viagra, Fuzeon.
Objectifs en termes de compétences
Capacité d’analyser l’accessibilité synthétique d’une molécule donnée et d’établir un schéma de synthèse.
Chemical Biology (obligatoire) Responsable de l'UE
Thomas Grutter
Courriel : thomas.grutter@unistra.fr
Téléphone : 0368854157
Objectif en termes connaissances
Cette UE permet à l'étudiant de se familiariser avec une discipline nouvellement conceptualisée, pouvant être traduite en français par "Biologie Chimique". La connaissance de cette nouvelle discipline, située à l'intersection entre la chimie bioorganique, la biologie structurale, la biologie moléculaire et la biochimie permettra à l'étudiant d'acquérir une vision transversale et moléculaire des problématiques du vivant, tout en acquérant la maîtrise des outils.
1. Rappel sur les grandes familles de biomolécules (acides nucléiques, enzymes, récepteurs membranaires types RCPG, récepteurs canaux, canaux ioniques, transporteurs, etc…). Apport de la biologie structurale pour la description et la compréhension des mécanismes moléculaires de la transduction du signal en biologie à l’échelle atomique. Structure 3D et design d’inhibiteurs. Récentes structures cristallographiques de protéines membranaires (exemples sur les récepteurs RCPG, canaux types nicotiniques ou purinergiques, canaux ioniques, etc…).
2. Rappel sur les notions de base de l’interaction ligand/cible biologique. Aspects théoriques et nature chimique de l’interaction. Interaction ligand/macromolécule biologique : outils d’analyse moléculaire et physico-chimique (FRET, HTRF, électrophysiologie, etc…). Ingénierie de protéines (marquage covalent, mutagenèse dirigée, incorporation d’aminoacides non-naturels). Notions d'allostérie
3. Ciblage in vivo de protéines et d’acides nucléiques. Marquage fluorescent par biologie moléculaire (la GFP et des protéines fluorescentes, propriétés et biosynthèse des chromophores). La ligation chimique, Marquage spécifique à l’aide d’étiquette peptidique. Marquage spécifiques à l’aide d’étiquette protéines (SNAP tag…). Initiation à la chimie bioorthogonale.
Objectifs en termes de compétences
Dans une perspective professionnelle de conception de substance active, l'étudiant maîtrisera le double langage Chimie-Biologie. Ses compétences seront caractérisées par la possibilité de puiser dans ses connaissances mixtes et de mettre en oeuvre des outils d’investigation de l'interaction ligand/macromolécule biologique et des outils de modifications de macromolécule.
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